Enzim İnhibisyonu
Hücre metabolizmasında rastlanan kehribar asidinden, dehidrogenaz etkisi ile iki hidrojen atomu ayrılabilir. Bunun sonucunda böylece Fumarik asit oluşur. İfade edilen bu reaksiyon, kimyasal olarak benzer bir molekülle, yani malon asidi ile bloke(=inhibe) edilebilir. Malon asidi de hiç değişmeden, enzimin aktif merkezine oturur. Bu durumda "malon asidi" bu reaksiyon için bloke veya inhibe edici yani inhibitör olarak etki yapar. Substrat veya inhibitörün enzimi işgal edip etmediği, onun yoğunluğuna bağlıdır. İnhibitörün yoğunluğu ne kadar yüksek ise, o kadar fazla miktarda enzim molekülü bloke edilir. Yani gerek substrat ve gerekse inhibitör aktif merkeze yerleşmek için birbirleri ile rekabet eder. Enzim blokesinin bu şekline "kompetitif bloke (=inhibisyon)" denir. Bu bloke substrat yoğunluğunun artırılması ile eski duruma getirilir (=reversibl, yani dönüşümlüdür).
Substrat molekülleri ile hiçbir benzerliği olmayan moleküllerin, bloke ettiği enzimler de vardır. Bu tip enzimlerin aktif merkezleri yanında ikinci bir bağ merkezi taşıdıkları belirlenmiştir. Eğer buraya bir .madde (=substrat) bağlanırsa, bu enzimin mekansal yapısını etkileyerek onun katalitik aktivitesine tesir eder. Bloke edici madde (=inhi-bitör)nin enzimin aktif merkezini değil de, bu ikinci bağlanma yerini işgal ettiği enzim inhibisyonları da vardır. Bunlara "Kompetitif olmayan (=nonkompetitif) bloke(=inhibisyon) denir
Bu mekanizma metabolik olayların düzenlenmesi için çok uygundur. Bunun için son ürün inhibisyonu çok iyi bir örnektir. Bir reaksiyon zincirinin son ürünü, inhibitör olarak zincirin başına, metabolik basamağa etki yapar ve böylece daha az miktarda son ürün oluşur. Bu şekildeki bir olaya negatif geriye dönüşüm denir. Örneğin fosfofruktokinaz enzimi, fruktoz-6-fosfatı, fruktoz 1,6 bisfosfata dönüştürür. Glikoz metabolizmasında sonradan görülen sitrik asit, enzimi inhibe eder ve böylece glikozun miktarını azaltır.
Enzim İnhibisyon
Enzim reaksiyonunda çeşitli aminoasitlerin çok sayıdaki yan zinciri, aktif merkezde substrata etki yapar. Aktivasyon enerjisi azaltılır ve tepkime olaylanır. Çok sayıda aminoasidi yan zincirinin aynı anda devreye girmesi enzim etkinliği için tipiktir. Bu nedenle burada "ÇOK İŞLEVLİ KATALİZ"den söz edilir. Hücrenin çok sayıdaki enzimlerinden bazıları düzenlenebilir, çünkü onlar katalizör olarak etkime yeteneklerini belli bir maddeyi bağlayarak değiştirirler. Böylece substrat yoğunluğunun aynı kalmasf halinde, tepkime hızı değişir. Etkili maddeye "EFEKTÖR" denir. Bu, metabolik olaylarda oluşan maddedir. Eğer tepkime hızı efektör moleküllerinin bağlanması ile düşerse "İNHİBİSYON"dan, artarsa "AKTİVASYON"dan söz edilir. Efektörler substrata göre çok farklı olabilir. Aktif merkezde değil de, özel bir bağlantı noktasında bağlanabilirler. Bu bağlantı noktasına "ALLOSTERİK MERKEZ (=başka yapılı)", bütün bu görünüme de "ALLOSTERİ" denir
